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Actine G et ATP. Visualisation par JMOL

L'actine est une protéine constituée d'un polypeptide de 375 acides aminés. Dans la cellule, elle existe sous deux formes; 1/ Actine G (Globulaire), monomérique et soluble en solution aqueuse et 2/ Actine F (Filamenteuse) qui est un polymère d'actine G.

Le monomère d'actine G est associé à un nucléotide de type ATP ou ADP et un cation divalent comme le magnésium ou le calcium. En l'absence de ces deux cofacteurs, l'actine se dénature facilement.

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Rôle de l'actine et de l'ATP la contraction musculaire dans les programmes de l'enseignement secondaire


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Actine G-ADP

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Etude des liaisons دراسة الروابط

La polymérisation de l'actine globulaire (Actine G) en actine filamenteuse (Actine F) est précédée par la fixation de l'ATP sur l'actine (activation). Une fois les filaments sont formés, il y'a hydrolyse de l'ATP en ADP.


Contraction musculaire:

1/ Etat 'contraint' de la myosine: en absence de tout nucléotide. La myosine est intimement liée à l'actine

2/ La fixation de l'ATP sur le site de fixation des nucléotides entraîne l'ouverture du site de fixation de l'actine (sorte de bouche) situé dans la tête de myosine (modification du site de fixation de l'actine et affaiblissement de la liaison actine-myosine, voir schéma). La fixation de l'actine sur son site au niveau de la tête de myosine entraîne une activation de l'ATPase portée par la tête de myosine. La myosine joue le rôle d'une enzyme

3/ L'activité ATPase de la tête de myosine libre (non liée à l'actine) hydrolyse l'ATP --> changement conformationnel dans la tête de myosine et positionnement nouveau pour la myosine pour se fixer à nouveau sur l'actine (nouvelle position). L'actine joue le rôle d'un activateur.

4/ Départ du Pi du site des nucléotides et acquisition d'un deuxième changement conformationnel dans la tête (poussée propulsive --->) remettant la tête de myosine dans son état contraint de départ. Puisque la myosine est encore liée à l'actine, ce changement conformationnel provoque le déplacement de la myosine le long du filament d'actine. La libération de l'ADP achève le cycle.

Muscle. Contraction (phases)

tête de myosine

Détails dans le livre 'des Sciences naturelles aux sciences des molécules et biochimie'

La vitesse maximale (Vmax) d'hydrolyse de l'ATP par l'ATPase (E) varie selon la typologie des fibres musculaires et semble être 4 fois plus élevée pour les fibres à contraction rapide (fibres blanches) comparativement aux fibres lentes (fibres rouges à oxydation lente).

Chaque ATPase calcique capte 2 ions Ca++ sur son site actif et modifie la structure tridimensionnelle. Le basculement des deux ions Ca++ (Ca++ externe, Ca++ ext) à l'intérieur du sarcoplasme (devient Ca++ interne, Ca++ int) n'écessite l'hydrolyse d'une (1) molécule d'ATP:

E + Ca++ext ---> E-Ca++ext
E-Ca++ext + ATP ---> E-Ca++ext-ADP-Pi
E-Ca++ext-ADP-Pi ---> E-Ca++int-ADP-Pi
E-Ca++int-ADP-Pi ---> E-Pi + ADP + Ca++int
E-Pi ---> E + Pi

Le calcium libéré du réticulum sarcoplasmique se fixe sur le système troponine-tropomyosine. L'arrivée du calcium fait perdre au système troponine-tropomyosine son pouvoir inhibiteur de l'interaction directe actine-myosine. L'actine et la myosine se complexent.

Contraction muscle Synapse et Ca++


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Actine G - ATP. Structure par JMOL