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Glycéraldégyde-3-Phosphate Déshydrogénase (GAPDH). Structure

La D-glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH : EC 1.2.1.12) est une enzyme ubiquitaire chez les êtres vivants. Elle appartient à la famille des aldéhyde déshydrogénases à cofacteur NAD(P).

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Glycéraldehyde-3-Phosphate Déshydrogénase (GAPDH)


1A7K.pdb: Kim, H., Hol, W.G. 1998. Crystal structure of Leishmania mexicana glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in a new crystal form confirms the putative physiological active site structure. J.Mol.Biol. 278: 5-11

La GADPH est constituée de 4 chaînes indépendantes. Chaque chaîne possède une molécule de NAD.

La coloration par domaine montre le premier domaine en bleu qui contient les acides aminés 1-148, impliqués dans la fixation de NAD+. Ce domaine est composé de structure beta-alpha-beta. Le deuxième domaine coloré en orange couvre les acides aminés 149-333, impliqués dans la catalyse. Ce domaine est composé de feuillets anti-parallèles. Il contient aussi une boucle en S formée avec les résidus 178-201, qui sont en contact avec NAD+. La boucle est colorée en vert.

Le mécanisme réactionnel le plus couramment admis pour la GAPDH est un mécanisme de type ping-pong (voir figure) où l'holoenzyme et le thioacylenzyme (un intermédiaire réactionnel covalent entre l'enzyme et le substrat) sont les formes les plus stables. Le mécanisme comprend deux étapes dites d'acylation et de désacylation (phosphorolyse), ponctuées par la libération du cofacteur réduit et l'entrée d’une nouvelle molécule de NAD+.

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Etude des liaisons دراسة الروابط

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Glycéraldehyde phosphate déshydrogénase (GAPDH)

La D-glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) catalyse, en présence de phosphate inorganique, la phosphorylation oxydative réversible du D-G3P en 1,3-DPG, en utilisant le nicotinamide adénine nucléotide (NAD+) en tant qu'accepteur d'électrons. La GAPDH joue un rôle essentiel au sein des voies métaboliques de la glycolyse (sens gauche vers droite) ou de la néoglucogenèse (sens droite vers gauche).

Il existe 3 classes de GAPDH qui se distinguent par leur fonction enzymatique, leur localisation cellulaire et leur spécificité de cofacteur. Les GAPDH glycolytiques (EC 1.2.1.12), cytoplasmiques et NAD-dépendantes, sont impliquées dans la voie de la glycolyse et de la néoglucogenèse chez la plupart des bactéries et des eucaryotes. La GAPDH glycolytique catalyse, de manière réversible, la phosphorylation oxydative du D-glycéraldéhyde-3-phosphate en 1,3-diphosphoglycérate en réduisant une molécule de cofacteur et en utilisant une molécule de phosphate inorganique. Les GAPDH chloroplastiques (EC 1.2.1.13) sont, elles, retrouvées spécifiquement dans les chloroplastes des organismes photosynthétiques où elles interviennent dans le cycle de Calvin-Benson. Cette classe présente une dualité de spécificité de cofacteur mais possède 2 toutefois une préférence pour le NADP, cohérente avec son implication dans une voie anabolique. Les enzymes de cette classe catalysent la déphosphorylation réductive du 1,3-DPG en G3P en parallèle avec l'oxydation d'une molécule de cofacteur. Les GAPDH non phosphorylantes cytosoliques (EC 1.2.1.9). Ces enzymes catalysent
l'oxydation irréversible du G3P en 3-phosphoglycérate (3PG) en présence du cofacteur NADP et d'une molécule d'eau. Cette troisième classe de GAPDH se distingue très clairement des deux précédentes tant au niveau des séquences protéiques (environ 18 % d'identité de séquence) qu'au niveau des structures tridimensionnelles.



GAPDH. Mécanisme ping-pong


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