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Hémoglobine. Structure tridimensionnelle
الخضاب الدموي (الهيموكلوبين). دراسة البنية الثلاثية البعد

L'hémoglobine est une protéine du sang (portée par les glubules rouges). Cette protéine fixatrice d'oxygène présente un poids moléculaire de 68 Kd en solution neutre. Hémoglobine. Structure Rastop 1, Hémoglobine 2, Hémoglobine 3 et Hémoglobine 4.



ينبع الاهتمام بدراسة الخضاب الدموي (Hémoglobine) من كونه يشكل أحسن الأمثلة لدراسة العلاقة صفة-بروتين داخل محور الدلالة الوراثية للطفرة (Mutation). ينتج عن التركيب الغير العادي للخضاب (Hbs) مرض استقلابي يتميز بفقر الدم مع ظهور كريات الدم الحمراء في شكل هلالي أو منجلي (Falciforme). يرمز لخضاب الدم العادي ب 'HbA'. تبين الدراسة البيوكيميائية أن جزيئة خضاب الدم  العادية  (HbA) لا تختلف عن نظيرتها المتغيرة (Hbs) إلا في الحمض الأميني رقم 6، أي حمض الكلوتاميك  (Acide glutamique) الذي استبدل بحمض أميني آخر، هو الفالين (Valine). المزيد من المعلومات  في كتاب علوم الحياة - بيوكيمياء 

L'oxygène (O2) est très difficile à transporter dans les liquides biologiques. La nature a trouvé une solution à cette contrainte en terme du chargement de cet élément sur une protéine; l'hémoglobine portée par les globules rouges (hématies). Chaque globule rouge contient environ 280 millions de molécules d'hémoglobine et il y a environ 5 millions de globules rouges par mm3 de sang.

L'hémoglobine est constituée de 2 sous unités (alpha et béta) existantes chcune en deux exemplaires. C'est une structure quaternaire alpha2-béta2. Le pliage de type globine comporte 8 ségments alpha-hélicoïdaux désignés par les lettres A à H en commençant par l'extrémité N-terminale.


يعد الهيموكلوبين بروتينا ذو بنية رباعية من نوع a2-b2 تلتقي فيها السلاسل بروابط هيدروفوبية، عموما ، يصل وزنه 68000 و يحتوي على مجموعة ذات طابع غير بروتيني و تظم ذرة من الحديد (Fer, Fe++) . تلقب المجموعة ب: الهيم (Hème). يتموقع هذا الأخير بفجوة ذات طابع غير قطبي ويلتقي بالطرف البروتيني من خلال رابطة بين ذرة الحديد و الحمض الأميني هيستيدين رقم 92 (His92) في سلسلة b أو هيستيدين رقم 87  (His87) في سلسلة a. يلقب هذا الحمض الأميتي ب: 'الهيستيدين القريب (Histidine proximal). هناك هيستيدين آخر يلعب دورا هاما في التقاط الأوكسيجين (Oxygène, O2) و يسمى ب: 'هيستيدين البعيد' (Histidine distale)، يتجلى في His63 بسلسلة b أو His58 بسلسلة a. بواسطة رابطة هيدروجين بين هذا الهيستدين و الأوكسيجين (His-N-H….O-O) يلتقي الأكسيجين بذرة الحديد.  -----البقية في الكتاب


Dans l'hémoglobine, les contacts entre les chaînes alpha et béta sont essentiellement de type hydrophobe. Environ un tiers d'entre eux font intervenir des liaisons H et des interactions hydrostatiques entre des radicaux polaires.

L'hémoglobine contient du fer faisant partie d'une structure appelée hème logé au sein de l'apoprotéine et entouré par plusieurs acides aminés dont deux histidines. L'oxygène moléculaire (O2) se fixe au fer en se positionnant entre l'histidine distale et le fer (Fe++).

Hémoglobine. Structure JMOL

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Protéines et Enzymes, Baaziz 2013



Hémoglobine désoxygénée - خضاب بدون أكسيجين

L'apoprotéine stabilise le fer dans l'état ferreux Fe++. En absence de cette protection Fe++ est oxydé en Fe+++ (état ferrique) par l'oxygène (état où il ne pourra plus se lier à l'oxygène).

L'hème peut être visualisé en faisant un clic droit de la souris sur la molécule et en choisissant: selectionner --> hetero --> ligand et et visualiser sous 'sphères' (100%). En plus de JMOL, l'hémoglobine peut être étudiée par Rastop.

La mutation qui fait remplacer Glu6 en Val6 de la chaîne béta de l'hémoglobine donne l'anémie falciforme.


Sélection إنتقاء

 

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Coloration تلوين

 

Etude des liaisons دراسة الروابط


Localiser l'acide aminé 6 (Glu) et préciser la chaîne à Laquelle appartient. Ceci peut être de différentes façons. On peut saisir un petit programme dans la console: 1/ Clic droit sur la molécule -> Console -> écrire select Glu6, valiser par la touche 'return' puis saisir encore color magenta et visualiser sous 100%

Hémoglobine oxygénée - خضاب بالأكسيجين

Ici, sont montrées uniquement une chaîne A et une chaîne B

Localiser la position de l'oxygène (O2) par rapport à l'histidine distale et l'histidine proximale:

1/ Selection 'tout' -> 2/ Visualiser 'batonnets' -> 3/ Clic droit de la souris sur la molécule et choisir 'selectionner' -- Hétéro -- Par HETATM -- HEM puis visualise l'hème sélectionné sous 100% -> Faire zoom sur l'hème et les structures qui l'entoure (maintenir appuyé le bouton shift de l'ordinateur tout en bougeant la souris partie gauche maintenue appuyée)


Sélection إنتقاء

 

Affichage إستظهار

Coloration تلوين

 

Etude des liaisons دراسة الروابط


--> s'assurer de la position de l'oxygène (passer la souris sous les éléments, leurs noms s'affichent automatiquement) -- selectionner toutes les His en suivant clic droit 'selectionner', 'protéine', 'Par nom de résidu' et 'HIS' et colorer ces histidines en suivant clic droit, 'couleur', 'atome' et 'cyan' et finalement noter le numéro de l'His la plus proche de O2 (il s'agit de l'histidine distale).


Le changement de pH déclenche les échanges gazeux O2 - CO2 au niveau de l'hémoglobine.

L'hémoglobine agit comme font les enzymes allostériques (enzymes régulatrices), car possédant une structure quaternaire (tétramère avec 2 chaînes alpha et 2 chaînes béta)

Le pH faible, résultant de l'acide carbonique généré par le CO2 ( CO2 + H2O --> HCO3- + H+), induit une transition R --> T, conduisant à une diminution de l'affinité de l'hémoglobine forme R pour O2, qui sera libéré. Par contre l'affinité pour CO2 et H+ va augmenter conduisant ainsi à leur fixation sur l'hémoglobine forme T.

Echanges gazeux

Lors d'une transition de T vers R, les sous-unités alpha1-béta1 se rapprochent des sous-unités alpha2-béta2. Il en résulte une réduct la ion de la taille de la cavité centrale entre les sous-unités.

En présence d'oxygène (O2) et à pH élevé, le mouvement de différentes hélices alpha de l'hémoglobine fait que l'atome de fer se déplace par rapport au groupement hème. Cette configuration est convenable pour la fixation de O2 sur le fer. Quand le pH baisse, la réaction inverse se produit:

les hélices reprennent leur position typique de la forme T, la cavité centrale grandit, et l'atome de fer est déplacé par rapport au groupe hème. Il en résulte le départ de O2. Les ions H+ ne se fixent sur l'histidine 146 de la béta-globine et à deux autres résidus dans l'alpha-globine de la forme T. Quant au CO2, il se lie à l'extrémité N-terminale de chacune des quatre chaînes de globine formant la carbaminohémoglobine.


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