Enzymes michaeliennes et enzymes allostériques. QCM

Les enzymes michaeliennes (de Michaelis) sont caractérisées par une cinétique en présence du substrat sous forme de branche d'hyperbole. Les inhibiteurs réversibles sont de 4 types. Les enzymes allostériques intervenant dans la régulation présente un site régulateur en plus du site actif.

Faire les QCM d'abord et regarder plus de détails sur les réponses ensuite.


French

Arabic

English
Enzyme, site actif, catalyse biologique
أنزيم، موقع نشيط، تحفيز بيولوجي
Enzyme, active site, biological catalysis

QUESTION 1. Choisir l'information fausse concernant les enzymes
a) Une enzyme ne se lie qu’à un seul substrat.
b) Les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction endergonique
c) Une enzyme présente une spécificité absolue pour un type de réaction

d) Les enzymes sont codées par le génome

QUESTION 2. Choisir l'information fausse (cocher une seule réponse):
a) FAD et le PP sont des exemples de coenzymes covalents
b) NADPH est un coenzyme covalent qui intervient principalement dans l’anabolisme
c) Un coenzyme stoechiométrique est lié à son apoenzyme par une liaison faible, qui se brise et se reforme à chaque fois que l’enzyme va catalyser la transformation d’un substrat en produit
d) La biotine est un coenzyme covalent

QUESTION 3. Choisir l'information vraie (cocher une seule réponse):
a) Pour assurer une calyse efficace, les enzymes doivent être présentes dans des quantités voisines de celles des substrats
b) La catalyse enzymatique provoque des changement sur le bilan thermodynamique de la réaction catalysée
c) La catalyse enzymatique permet d’accélérer la cinétique d’une réaction en abaissant l’énergie d’activation
d) Les enzymes ne peuvent catalyser qu'une seule fois la réaction substrat -> produit sans se dégrader

QUESTION 4. Choisir l'information fausse relative à la nicotinamide adénine dinucléotide (cocher une seule réponse):
a) Les composés comprenant une structure quinonique absorbent spécifiquement la lumière autour de 340nm
b) La forme NADH est la forme réduite du nicotinamide adénine dinucléotide, se présentant sous forme quinonique
c) La partie réactionnelle du NAD+ est sa structure nicotinamide
d) La forme NAD+ est la forme présentant un déficit d’électron, utilisé comme cofacteur dans les réactions d’oxydations de l’anabolisme

QUESTION 5. Choisir l'information vraie relative aux enzymes (cocher une seule réponse):
a) La vitesse initiale d’une enzyme michaelienne dépend de la concentration en enzyme et en substrat
b) L’activation des enzymes michaelienne nécessite la présence de cofacteurs
c) Les coenzymes participent à la fixation du substrat sur l’enzyme
d) Les acides aminés de contact sont localisés aux extrémités N terminalr et C terminal de la séquence protéique de l’enzyme

QUESTION 6. Choisir l'information vraie relative à la constante de Michaelis (Km) des enzymes (cocher une seule réponse):
a) Km est une grandeur sans unité
b) Plus Km est élevé plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande
c) La concentration en substrat qui permet d'atteidre la moitié de la vitesse maximale (Vmax) de la réaction représente la constante de Michaelis de l'enzyme.

QUESTION 7. Choisir l'information fausse relative aux enzymes et coenzymes (cocher une seule réponse)
a) Les holoenzymes sont composées d’une partie non protéique
b) NAD+/NADH est un cofacteur stochiométrique

QUESTION 8. Soit une enzyme (E). Le tableau suivant indique les vitesses (expriméess en µmol/min/mg de proteines) de la réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat (S) mesurées en absence et en présence de 0,01 M d’un inhibiteur (I).

[S] en mM Vi sans inhibiteur Vi avec inhibiteur
0,2 0,125 0,1
0,5 0,2 0,143
1 0,25 0,167

Choisir l'information vraie correspondant à l'action de cet inhibiteur (cocher une seule réponse).
a) Les complexes qui peuvent se former sont : ES, EI, EIS
b) L’inhibiteur est un inhibiteur non compétitif
c) L’inhibition peut être levée en augmentant la concentration en substrat
d) Ce type d’inhibition diminue la constante de dissociation du complexe ES d’un facteur(1 +[I]/Kmi) et diminue la vitesse maximale (Vmax) du même facteur

QUESTION 9. Choisir l'information vraie relative aux enzymes allostériques (cocher une seule réponse)
a) Les enzymes allostériques ont un nombre de protomère pair
b) Certaines enzymes allostériques peuvent montrer une cinétique michaelienne en présence du substrat S
c) Les enzymes allostériques n’ont pas besoins de cofacteurs, ils utilisent des effecteurs allostériques

QUESTION 10. Choisir l'information fausse relative aux enzymes allostériques (cocher une seule réponse)
a) L’allostérie ne concerne que les enzymes, et implique une structure quaternaires
b) Les enzymes allostériques ont nécessairement un axe ou un plan de symétrie
c) Les enzymes allostériques catalysent très souvent une étape essentielle d’une voie métabolique
d) Si on détruit le site allostérique d’une enzyme (et uniquement ce site), cette enzyme se comportera comme une enzyme classique en suivant le modèle michaelien





Réponses

Question 1: Réponse: a
Les enzymes sont des protéines codées par le génome. Il y'a plusieurs types de spécificité (large, étroite, absolue, ..).

Question 2: Réponse b
La biotine est un coenzyme covalent. NADPH est un coenzyme stoechiométrique

Question 3: Réponse c
Les enzymes sont efficaces même lorsqu’elles sont présentes en très faible quantité

Question 4: Réponse d

Le NAD+ est utilisé dans les réactions d’oxydations du catabolisme.

Question 5: Réponses a
Les coenzymes interviennent dans la réaction enzymatique.
Ce sont les AA indifférents qui sont localisés aux extrémités Nter et Cter de la séquence protéique de l’enzyme. Dans les enzymes michaéliennes il y a les apoenzymes qui nécessitent un cofacteur pour s’activer et les autres qui utilisent des cofacteurs stochiométrques ou qui n’en utilisent pas

Question 6 : Réponse c
Km s'exprime e, mole/L (unité de cencentration en substrat). Plus Km est faible est plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est forte

Question 7: Réponse a

Question 8: Réponse: d. Le tracé de la courbe 1/v = f(1/(S)) est comme suivant

enzymes. Inhibiteur incompétitif

Il s’agit d’une inhibition incompétitive, car en prenant l’inverse des données, on trace la fonction 1/V = f(1/[S]), on trouve que les droites sont parallèles.
Dans ce type d’inhibition, l’inhibiteur se fixe uniquement sur la forme de l'enzyme complexée avec le substrat (ES) pour former ESI, complexe ternaire non déplaçable par substrat. La fixation de l’inhibiteur sur le complexe ES va augmenter l’affinité du substrat pour l’enzyme et donc diminuer la constante de dissociation donc Ks’<Ks.

Question 9: Réponse:b

Un cofacteur est utilisé dans la réaction enzymatique alors qu’un effecteur régule l’enzyme sur son site de régulation. Le nombre de protomères n'est pas forcément pair, du moment qu’un axe de symétrie est conservé

Question 10: Réponse: a

L’allostérie (variation de conformation de certaines protéines en réponse à la fixation d’un substrat ou d’un effecteur) ne concerne pas que les enzymes mais bien d’autres molécules (transporteurs, canaux, pompes, ..)

- -

Enzymes michaeliennes et enzymes allostériques. QCMs