Biochimie, biotechnologies

Enzymes et activité enzymatique. QCM

Enzymes. Cinétique


Les enzymes michaeliennes (de Michaelis) et allostériques transforment des substrats en produits avec des constantes informant sur l'affinité et la vitesse de la réaction. En plus, les enzymes allostériques sont capables de la régulation des chaînes métaboliques.
Faire les QCM d'abord et regarder plus de détails sur les réponses ensuite.


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Enzyme, site actif, catalyse biologique أنزيم، موقع نشيط، تحفيز بيولوجي Enzyme, active site, biological catalysis
Cinétique des enzymes حركية الأنزيمات Enzyme kinetic
Enzymes allostériques, Enzymes régulatrices أنزيمات الموقع الآخر، أنزيمات ألوستيرية، أنزيمات منظمة Allosteric enzymes, Regulatory enzymes

QUESTION 1.Choisir l'information correcte concernant les enzymes
a)Elles augmentent la variation d’enthalpie libre de réaction.
b) Elles diminuent la variation d’enthalpie libre de réaction.
c) Elles abaissent l’énergie d’activation des réactions.
d) Elles augmentent l’énergie d’activation des réactions.
e) Elles déplacent l’équilibre car la réaction est irréversible.

QUESTION 2. Choisir l'information correcte concernant l'activité d'une enzyme(cocher une seule réponse):
- Réponse 2. Détail.
a) L’activité spécifique moléculaire augmente avec le degré de pureté d’une préparation d’enzyme.
b) L’activité spécifique est exprimée en U/mole d’enzyme.
c) Une unité internationale (UI) est la quantité d’enzyme capable de catalyser la transformation d’une mole de substrat en une seconde.
d)Une unité internationale (UI) est la quantité d’enzyme capable de catalyser la transformation d’une micromole de substrat en une seconde.
e) Dans une réaction dont le k catalytique (kcat) est 100 s-1, une mole d’enzyme transforme 100 moles de substrat par seconde.

QUESTION 3. Choisir l'information fausse Concernant la réaction (considérée dans le sens de la flèche) : Dihydroxyacétone-phosphate --> Glycerol 3-phosphate (cocher une seule réponse):
- Réponse 3. Détail.
a) Dans l’organisme, la réaction se déroule dans le cytosol.
b) L’enzyme est une déshydrogénase qui utilise le NADH comme cofacteur.
c) On peut suivre l’avancement de la réaction par spectrométrie à 340 nm.
d) On peut suivre la disparition du substrat par spectrométrie à 260 nm.

QUESTION 4. Une enzyme a été purifiée à partir d’un homogénat contenant 5000 UI et 200 mg de protéine. L'enzyme purifiée contient 500 UI et 1 mg de protéine. On peut en déduire(cocher une seule réponse juste): -- Réponse 4. Détail.
a) L’activité spécifique a été multipliée par 20.
b) Le rendement de purifi cation est de 20 %
c) L’activité spécifi que a été multipliée par 200.
d) L’activité spécifi que a été multipliée par 10.

QUESTION 5. Choisir l'information fausse concernant la cinétique [P] = f(t) des enzymes michaéliennes (cocher une seule réponse):
- Réponse 5. Détail.
a) Le plateau correspond à la vitesse maximale
b) Le plateau correspond à l’épuisement du substrat.
c) La phase stationnaire correspond à la période pendant laquelle [ES] est constante.
d) La phase stationnaire coïncide avec l'absence de substrat libre (non complexé avec l'enzyme)

QUESTION 6. Choisir l'information correcte concernant les enzymes michaeliennes: (cocher une seule réponse)
- Réponse 6. Détail.
a) Km correspond à la vitesse de la réaction quand la moitié du substrat a été
transformée en produit.
b) Km dépend de la concentration en enzyme.
c) Km est spécifique de l’enzyme pour un substrat donné
d) Km augmente quand la concentration de substrat diminue.

QUESTION 7. Choisir l'information fausse concernant la lactate déshydrogénase (LDH) .


Lactate dehydrogenase (LDH)

Les LDH-1 (isoenzyme prépondérante dans le muscle) et LDH-5 (isoenzyme prépondérante dans le coeur) sont deux isoformes de la LDH dont les caractéristiques sont les suivantes:
- Réponse 7. Détail.

Isoforme Substrat : lactate Substrat: pyruvate
LDH-1 KMlact = 0,08 mM KMpyr = 0,1 mM
LDH-5 KMlact = 8 mM KMpyr = 1 mM

a) L’isoforme LDH-1 (muscle) est compatible avec le métabolisme du pyruvate dans le coeur.
b) L’isoforme LDH-5 (coeur) est compatible avec le métabolisme du pyruvate dans le muscle squelettique
c) L’isoforme LDH-1 (muscle) catalyse la réaction préférentiellement dans le sens Lactate --> Pyruvate.
d) L’isoforme LDH-1 (muscle) a moins d’affinité pour le pyruvate que l’isoforme LDH-5, alors que ce dernier favorise la formation de lactate à faible concentration de pyruvate.

QUESTION 8.Soit une enzyme E qui catalyse la transformation d'un substrat avec un Km pécis et une vitesse maximale = 100 (unités arbitraires). Choisir l'information fausse parmi les propositions suivantes (cocher une seule réponse).
- Réponse 8. Détail.
a) Quand [S] = 2 KM, la vitesse de la réaction est égale à 100.
b) Quand [S] = 10 KM, la vitesse de la réaction est égale à 100
c) Quand [S] = KM, la vitesse de la réaction est égale à 50.
d) Quand [S] = KM/3, la vitesse de la réaction est égale à 25.

QUESTION 9.Choisir l'information fausse relative concernant les enzymes allostériques (cocher une seule réponse)
- Réponse 9. Détail.
a) La courbe v = f(S) est une sigmoïde.
b) Un inhibiteur allostérique est un analogue du substrat.
c) La courbe v = f(S) est une hyperbole quand l’enzyme est entièrement sous forme R.

QUESTION 10.Choisir l'information correcte concernant l'allostérie et les enzymes allostériques (cocher une seule réponse)
- Réponse 10. Détail.
a) Elles ont un nombre pair de protomères.
b) Elles n’ont pas besoin de cofacteurs, car utilisant des effecteurs allostériques.
c) L'allostérie ne concerne pas que les enzymes et implique une structure quaternaire.
d) Elles ne suivent pas une cinétique michaellienne une fois le site allostérique est détruit.


REPONSES. DETAILS


Question 1: Réponse: c.


Question 2: Réponse e (Question 2)
d). La nomenclature officielle définit l'unité internationale comme la quantité d’enzyme transformant une micromole de substrat en une minute. La définition donnée en c) est celle du katal.
e). Le kcat correspond à l’activité spécifique moléculaire de l’enzyme (ici, 100 moles de substrat transformées par seconde et par mole d’enzyme). Elle est caractéristique de l’enzyme et n’augmente pas au cours de la purification. C’est l’activité spécifique (U/mg) qui augmente.
Voir exercices sur la purification d'enzymes

Question 3: Réponse d (Question 3)
Lors de la réduction de la dihydroxyacétone en glycérol phosphate, le NADH est oxydé en NAD+. Le noyau nicotinamide réduit du NADH absorbe spécifi quement à 340 nm et l’on peut suivre sa disparition au cours du temps en spectroscopie.
b) Il s’agit de la glycérol phosphate déshydrogénase. Le coenzyme est NAD/NADH.
a) La réaction est couplée au transfert du pouvoir réducteur (NADH) du cytosol à la mitochondrie. Il existe une isoforme mitochondriale qui utilise le FAD et qui catalyse la réaction en sens inverse.


Question 4: Réponse a (Question 4)


L’activité spécifique initiale est 25 U/mg et l’activité spécifique finale 500 U/mg. Le rendement est l’activité récupérée après purification (500 UI) par rapport à l’activité totale initiale (5 000 UI).


Question 5: Réponses a (Question 5)
La phase stationnaire correspondant à la période pendant laquelle l’enzyme est saturée en substrat (ES = Et). Le substrat est en excès, [ES] est constant et la vitesse d[P]/dt est constante et maximale. Quand une bonne partie du substrat est transformée en produit, il n’y en a plus assez pour saturer l’enzyme. Il y a de moins en moins de complexes ES, la vitesse diminue puis s’annule.

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REPONSES. DETAILS (SUITE)


Question 6: Réponse c (Question 6)
Km est une grandeur caractéristique de l’enzyme qui mesure l’affinité pour le substrat. Plus l’affinité est grande, plus Km est petit.

Question 7: Réponse d (Question 7)
L’isoforme LDH-1 a plus d’affinité pour le lactate que pour le pyruvate et catalyse la réaction dans le sens Lactate --> Pyruvate. L’isoforme LDH-5 a plus d’affinité pour le pyruvate que pour le lactate. La réaction se déroule dans le sens Pyruvate --> Lactate. Néanmoins le pyruvate doit être à concentration relativement élevée (KMpyr = 1 mM, environ). Les propriétés de la LDH-5 sont compatibles avec la transformation du pyruvate en condition anaérobie (cas du muscle squelettique). En presence de l'isoforme LDH-1, la réaction évolue dans le sens Lactate --> Pyruvate. Les propriétés de la LDH-1 sont compatibles avec la transformation du pyruvate en condition aérobie (cas du coeur).

Enzyme LDH. Isoenzymes

Question 8:Réponse: a (Question 8)
La vitesse est maximale en excès de substrat (soit [S] = 10 Km, environ). Km est la concentration en substrat pour laquelle v = Vm/2. La relation de Michaelis donne v = (Vm + Km/3)/(Km + Km/3) soit v = Vm/4.


Question 9: Réponse: b (Question 9)
Le changement de conformation T == R correspond à la transition allostérique. La forme R est la forme active. L’affinité de l’enzyme dépend de la concentration en substrat. L’allure de la courbe v = f(S) est une sigmoïde. Lorsque l’enzyme est entièrement dans la conformation R, toutes les sous-unités ont la même affinité pour le substrat et l’enzyme se comporte comme une enzyme michaelienne.


Question 10: Réponse: c (Question 10)
Le nombre pair de protomère n'est pas nécéssairepour les enzymes allostériques, du moment qu'elles gardent un axe de symétrie.Un cofacteur est utilisé dans la réaction enzymatique alors qu’un effecteur régule l’enzyme sur son site de régulation.


Biochimie. Contrôle, qcm

- Invertase, Enzymologie. QCM contrôle noté
LIENS UTILES:

- Enzymes. QCM
- Enzymes, Enzymologie. QCM
- Enzymologie-enzymes (exercices)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
-QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Enzymologie. Examen-1
- Enzymologie. Examen-2
- Enzymologie. Examen-3
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Comparaison Hexokinase et Glucokinase. Exercice





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