TAKWEEN. BIOCHIMIE 3. ENZYMOLOGIE
Les enzymes, catalyseurs biologiques, sont essentielles pour la vie. Connaître comment elles assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanismes, sans oublier que cela se passe par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse homogène permet d'élucider en détail le comportement de l'enzyme et déterminer les paramètres cinétiques correspondants.		www.biotech-ecolo.net ------------------- www.maxicook.com -----------------
1. ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES 1.1. ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES. GENERALITES Localisation des enzymes, nombre d'enzymes purifiées et impact des techniques. 1.2. SITE ACTIF ET STRUCTURE FONCTIONNELLE DES ENZYMES 1.2.1. Site actif 1.2.2. Structures fonctionnelles des enzymes (s.tertiaire, s.quaternaire) * MECANISMES MOLECULAIRES DE LA CATALYSE 1. Effet de positionnement et de proximité 2. Catalyse covalente (exemple Chymotrypsine) 1.3. INTERACTION MOLECULAIRE ENZYME-SUBSTRAT......QCM enzymo 1.3.1. Formation de complexe enzyme-substrat (ES) 1.3.2. Cinetique enzymatique et équation de Michaelis-Menten 1.3.3. Equation de Michaelis-Menten. Cas spéciaux et représentation graphique 1.3.4. Expressions de l'activité enzymatique 1.3.5. Inhibition par excès de substrat.	1.5.2. Fixation de l'activateur sur le substrat 1.5.2.1. Equation de vitesse.
1.4. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME SUBSTRAT-INHIBITEUR......QCM enzymo ...QCM inhibiteurs1....QCM inhibiteurs2..... 1.4.1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). I.Compétitif 1.4.1.1. Etablissement de l'équation de vitesse. 1.4.1.2. Représentations graphiques 1.4.2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES). I.Incompétitif 1.4.2.1. Equation de vitesse. 1.4.2.2. Représentations graphiques 1.4.3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki><Ki'). I.Mixte 1.4.3.1. Equation de vitesse. 1.4.3.2. Représentations graphiques 1.4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki'). I. Non compétitif 1.4.4.1. Equation de vitesse. 1.4.4.2. Représentations graphiques 1.4.5. Exemples et applications des inhibiteurs 1.4.5.1. Exemples et application d'inhibiteurs compétitifs. 1.4.5.2. Exemples et application d'inhibiteurs irréversibles. 1.5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A) 1.5.1. Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante 1.5.1.1. Equation de vitesse. Activateur total (ES non productif) / Activateur partiel (ES et ESA productifs) 1.5.1.2. Représentations graphiques. Cas d'un activateur total
1.6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE A DEUX SUBSTRATS................. EXAMENS ... 1.6.1. Généralités 1.6.2. Moyens de détermination des mécanismes de catalyse des réactions enzymatiques à plusieurs substrats. 1.6.2.1. Utilisation des analogues de substrats. 1.6.2.2. Utilisation des modes d'inhibition par les produits de la réaction (Règles de Cleland, 1963). 1.6.2.3. Utilisation d'autres méthodes. Exemple de la Dialyse à l'équilibre. 1.6.3. principaux types de mécanismes de catalyse des réactions à deux substrats. 1.6.3.1. Mécanismes de catalyse aléatoires.....................................EXERCICES ....... EXAMENS .. 1.6.3.1.1. Mécanisme de catalyse au hasard, fixation dépendante. 1.6.3.1.2. Mécanisme de catalyse au hasard, fixation indépendante.
1.6.3.2. Mécanismes de catalyse ordonnés...........EXERCICES ...... EXAMENS .. 1.6.3.2.1. Mécanismes séquencés. .	1.6.3.2.2. Mécanismes Theorell-Chance. 1.6.3.3. Mécanismes Ping-Pong .......Travail Pratique .....EXERCICES ..... EXAMENS . 1.7. ENZYMES ALLOSTERIQUES..................................... EXAMENS .. 1.7.1. Comportement cinétique des enzymes allostériques. 1.7.2. Effet de désensibilisation. 1.7.3. Nature oligomérique des enzymes allostériques. 1.7.4. Modulations allostériques de types K et V. 1.7.4.1. Enzymes allostériques du système K (plus fréquentes). 1.7.4.2. Enzymes allostériques du système V (plus rares).
1.7.5. Interprétations moléculaires des modulations allostériques. 1.7.5.1. Modèle de coopérativité de Hill (1909). 1.7.5.2. Modèle de Monod, Wymann et Changeux (MWC). 1.7.5.3. Modèle de Koshland Retour à: ...../.... SOMMAIRE
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