Takween. Sciences de la vie, Biochimie
Life Sciences, Biochemistry
علوم الحياة، بيوكيمياء
Cours -- TD -- TP
Transition Secondaire-Supérieur
إنتقال ثانوي - عالي

Recherche rapide dans ce site et les sites liés de l'auteur (Fr, Ar, Eng) - بحث سريع في هذا الموقع و المواقع المرتبطة للمؤلف:


Inhibiteurs reversibles et formation de complexes enzyme-inhibiteur
المثبطات العكسية و تشكيل المعقد أنزيم-مثبط

Le type de complexe enzyme-inhibiteur (المثبطات العكسية و تشكيل المعقد أنزيم-مثبط) qu'engage une enzyme est déterminant dans l"identification des catégories d'inhibition rencontrées (inhibiteur compétitif, inhibiteur incompétitif, inhibiteur non compétitif et inhibiteur mixte).


DERNIERS LIVRES

- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013:
Sciences de la vie. Protéines et Enzymes
306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance

- Livre 'Structures et Métabolisme des Sucres', Baaziz, 2018(+ DVD, 400 QCM):
Sciences et vie, Biochimie
- Présentation du livre
- Afiche annonce du livre

Partager cette information sur les réseaux sociaux تبادل المعلومة عبر المواقع الإجتماعية
facebook Twitter Linkedin

Inhibiteurs reversibles et formation de complexes enzyme-inhibiteur
المثبطات العكسية و تشكيل المعقد أنزيم-مثبط

French Arabic English
Inhibiteurs des enzymes مثبطات الأنزيمات Enzyme inhibitors

INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-INHIBITEUR (I).
PEUT-ON BLOQUER UNE REACTION ENZYMATIQUE IN VIVO OU IN VITRO ?

Bien sûre. On peut le faire par plusieurs procédures dont l'utilisation d'inhibiteurs (مثبطات الأنزيم) qui peuvent être ou non des analogues structuraux des vrais substrats de l'enzyme. Selon le type de complexe enzyme-inhibiteur formés en présence de l'enzyme et/ou du substrat et la modification de la cinétique qu'ils entraînent, les inhibiteurs sont qualifiés de 'compétitifs', 'incompétitifs', 'non compétitifs' ou 'mixtes'.
En pésence d'une enzyme (E) et son substrat (S), un inhibiteur (I) peut former des complexes binaires de type EI ou ternaires de types ESI. Seul le complexe ES est productif. Seul le complexe ES est productif. La définition du mode d'action de I sur l'enzyme (effet sur Km (représentée ici par Ks) et Vmax) et par conséquence son type dépend des formes d'enzyme (libre (E) ou complexée au substrat (ES)) sur lesquelles il se fixera. On peut distinguer 4 cas différents:

complexe enzyme-inhibiteur reversible

1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E)

Cette fixation aboutit àla formation d'un complexe enzyme-inhibiteur de type binaire (EI) complétement déplaçable en présence d'un excès de substrat (l'une des conditions de mesure de la vitesse maximale (Vmax)). Donc, la Vmax déterminée en présence de I ne changera pas par rapport à celle obtenue en absence de I.
Par contre la fixaion de I sur E déplace l'équilibre E <----> ES en faveur de E dont la concentration augmente au dépend de celle de ES. Donc Ks (Ks = [(E)(S)]/(ES)) augmente d'un facteur [1 + (I)/KI]. Ksi (presence de I) = Ks [1 + (I)/KI]. L'affinité de l'enzyme pour S diminue. En considérant les effets de I sur Vmax et Ks, celui ci sera un INHIBITEUR COMPETITIF

2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES).

Cette fixation aboutit à la formation d'un complexe enzyme-inhibiteur-substrat de type ternaire ESI, non complétement déplaçable en présence d'un excès de substrat (l'une des conditions de mesure de Vmax). Une partie de l'enzyme reste piégée sous forme de ESI. Donc,
la Vmax sera diminuée
d'un facteur [1 + (I)/KmI]. La vitesse maximale de la réaction en présence de I (Vmax') = Vmax/[1 + (I)/KmI].

La fixation de I sur ES déplace l'équilibre E <---> ES en faveur de ES dont la concentration augmente. Donc Ks diminue d'un facteur [1 + (I)/KmI]. En présence de I, Ksi = Ks/[1 + (I)/KmI]. L'affinité de l'enzyme pour son substrat augmente.  En considérant les effets de I sur Vmax et Ks, celui ci sera un INIBITEUR INCOMPETITIF

3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (KI><KmI).

Cette fixation aboutit à la formation d'un complexe ternaire (ESI) non productif et non complètement déplaçable par excès de substrat (l'une des condition de mesure de Vmax). Une partie de l'enzyme reste piegée par l'inhibiteur. La Vmax diminue d'un facteur [1 + (I)/KmI]. Donc, en présence de I, Vmax' = Vmax/[1 + (I)/KmI].
L'inhibiteur se fixe sur E et ES. La fixation de I sur E entraine une augmentation de Ks (comme démontré dans l'inhibition compétitive, ci dessus). En présence de I, Ksi = Ks [1 + (I)/KI]. Par contre, la fixation de I sur ES fait diminuer Ks (comme démontré dans l'inhibition incompétitive ci dessus). En présence de I, Ksi = Ks/[1 + (I)/KmI]. En tout:
Ksi = Ks [1 + (I)/Ki]/[1 + (I)/KmI]. Le paramètre Ks change. Sa variation dépend du rapport [1 + (I)/KI]/[1 + (I)/KmI]. L'inhibiteur en question est un INHIBITEUR MIXTE


4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki').

Comme dans le cas de l'inhibiteur mixte, Vmax diminue d'un facteur égal à [1 + (I)/KI]. Comme KI = KmI, le paramètre Ks ne change pas. Il reste constant car le rapport [1+(I)/KI]/[1+(I)/KmI] devient égal à 1. L'inhibiteur en question est un INHIBITEUR NON COMPETITIF.

5. Comparaison des inhibiteurs réversibles

complexe enzyme-inhibiteur competitif

inhibiteurs incompetitifs

inhibiteurs mixtes
inhibiteurs non competitifs

Représentations graphiques

Interactions enzymes-inhibiteurs reversible


PASSER UN CONTROLE NOTE ET COMMENTE SUR L'ENZYMOLOGIE
Biochimie. Contrôle qcm


Liens utiles


- Enzymologie-enzymes (exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Amine oxydase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Phospholipase, Allostérie
- Citrate synthétase, Peroxydase (Examen)
- Chélatase, Aspartate transcarbamylase. Examen
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2.Examen
Enzymologie. E-books


Retour à: ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES

Actions takween pour la promotion de la culture scientifique et la réussite de la transition Lycée-Université
تكوين. دعم الثقافة العلمية و مواكبة الانتقال من الثانوية إلى الجامعة

Afin de pouvoir continuer à servir les visiteurs, soutenez nos actions sur le site takween en faisant acquisition des ouvrages et supports pédagogiques desitinés à améliorer l'enseignement et la recherche scientfique en Biochimie.
Livres biochimie, sciences vie


CHAINE YOUTUBE, LIVRES

CHAINE YOUTUBE
Youtube chaine

Chaine Youtube (abonnement). Plusieurs vidéos multilingues


TELECHARGEMENTS

- تحميل ملفات في مواضيع البيوكيمياء Téléchargement de fichiers en Biochimie


QCM, Examens, Contrôles
QCM, Examens

SEMESTRES / EVALUATION

demo-image

- Semestres S2
- Semestre S3
- Semestre S4

TRANSITION SECONDAIRE-SUPERIEUR
الولوج إلى الجامعة

Université

- آفاق الدراسات بكليات العلوم و رد الاعتبار لمؤسسات ا لتعليم العالي ذات الاستقطاب المفتوح

ANNONCES, CONCOURS, NEWSLETTER

congrès

- Congrès,Conférences,...
- Congrès, Conférences
- Cours, Workshops
- Bourses, Postdocs
- Biotech-ecolo. annonces


CONCOURS:

- Concoursde Pharmacie



Newsletter

- مجلة إخبارية - Newsletter

enzymes, inhibiteurs مثبطات الأنزيم