Connaître comment une enzyme (catalyseur biologique) assure la catalyse renvoie à l'élucidation de son mécanisme d'action qui implique le contact du substrat avec l'enzyme à travers un site actif constitué de quelques acides aminés. Le suivi de la catalyse homogène permet d'élucider en détail le comportement des enzymes et déterminer les paramètres cinétiques correspondants.

. QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Exercice-1 ---
- Examen-1 --- Examen-2 --- Examen-3

Le caractère de nucléophilie est plus prononcé pour la sérine, la cystéine et l'acide aspartique. Le caractère acide-base est plus prononcé pour l'histidine et la tyrosine. L'histdine intervient comme relais de proton où le noyau imidazole joue le rôle de 'renforceur' du caractère de nucléophilie des donneurs d'électrons (substrats) en captant le proton de leur OH.
Ce sont finalement que quelques acides aminés de l'enzyme (AA de contact) qui sont nécessaires pour la catalyse. L'élimination de certains acides aminés n'entraîne pas la disparition de l'activité enzymatique.

1.2.2. Structures fonctionnelles des enzymes (protéines de catalyse biologique)

La structure tertiaire (ou tridimensionnelle ou conformation) correspondant au repliement de la protéine enzymatique est une structure primordiale nécessaire dans la catalyse. Elle permet la formation du site actif par rapprochement des acides aminés le constituant (ex AA 57, AA195, AA220). Cette conformation joue, également un rôle dans la protection du site actif. La diffraction aux rayons X a montré que l'organisation tridimensionnelle du site actif des enzymes n'est pas tout à fait la même suivant l'absence ou la présence du substrat. Ainsi, était née la théorie dite de 'Conformation induite' (induced fit) où le site actif est perçu comme un 'ensemble souple' en s'adaptant exactement à la conformation du substrat. L'une des preuves expérimentales appuyant cette théorie réside dans les changements de spectres d'absorption et de fluorescence de certaines enzymes en présence ou en absence des substrats.

La structure quaternaire correspond à l'association de l'enzyme en sous unités (QCM-Protéines). Elle donne les derniers ajustements conformationnels. Cette structure conduit à la notion d'isoenzymes (isozymes) qui sont des formes de la même enzyme catalysant la même réaction, mais dont certaines propriétés physico-chimiques (charge électrique, taille,…) sont différentes.

Les isoenzymes sont en général mises en évidence par la technique d'électrophorèse. La lactate déshydrogénase (LDH) est l'un des exemples les mieux connus.

Les isoenzymes sont exploitées dans le domaine d'étiquetage des ressources génétiques animales, végétales et microbiennes (diversité génétique). Elles sont utilisées en génétique des populations vu leur caractère de codominance (les hybrides sont facilement différenciés par rapport aux parents).

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