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Enzymes.Catalyseurs biologiques
الأنزيمات، محفزات بيولوجية


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Sciences de la vie. Protéines et Enzymes
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INTRODUCTION


Les enzymes, catalyseurs biologiques, sont essentielles pour la vie. Connaître comment elles assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanismes, sans oublier que cela se passe par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'.
Dans le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse homogène permet d'élucider en détail le comportement de l'enzyme et déterminer les paramètres cinétiques correspondants.
- Vidéo 'Enzymes, catalyseurs biologiques (Ar) الأنزيمات، محفزات بيولوجية'



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1.1. ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES. GENERALITES

Localisation des enzymes, nombre d'enzymes purifiées et impact des techniques. Enzymes et biotechnologies blanches (bioconversion)

1.2. SITE ACTIF ET STRUCTURE FONCTIONNELLE DES ENZYMES


1.2.1. Site actif
1.2.2. Structures fonctionnelles des enzymes (s.tertiaire, s.quaternaire)

Enzymes, catalyse biologique

* MECANISMES MOLECULAIRES DE LA CATALYSE BIOLOGIQUE
1. Effet de positionnement et de proximité
2. Catalyse covalente (exemple Chymotrypsine)


1.3. INTERACTION MOLECULAIRE ENZYME-SUBSTRAT


QCM enzymo
1.3.1. Formation de complexe enzyme-substrat (ES)
1.3.2. Cinetique enzymatique et équation de Michaelis-Menten

1.3.3. Equation de Michaelis-Menten. Cas spéciaux et représentation graphique
1.3.4. Expressions de l'activité enzymatique
1.3.5. Inhibition par excès de substrat


1.4. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME SUBSTRAT-INHIBITEUR


Interaction EI, ESI.

......QCM enzymo ...QCM inhibiteurs1....QCM inhibiteurs2.....

1.4.1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). I.Compétitif
1.4.1.1. Etablissement de l'équation de vitesse.
1.4.1.2. Représentations graphiques

Enzyme-catalyse biologique

1.4.2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES). I.Incompétitif
1.4.2.1. Equation de vitesse.
1.4.2.2. Représentations graphiques

1.4.3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki><Ki'). I.Mixte
1.4.3.1. Equation de vitesse.
1.4.3.2. Représentations graphiques
1.4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libre (E) et complexée (ES) de l'enzyme (Ki = Ki'). I. Non compétitif
1.4.4.1. Equation de vitesse.
1.4.4.2. Représentations graphiques
1.4.5. Exemples et applications des inhibiteurs
1.4.5.1. Exemples et application d'inhibiteurs compétitifs.
1.4.5.2. Exemples et application d'inhibiteurs irréversibles.


1.5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A)


1.5.1.Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée (ES). Activateur à combinaison indépendante
1.5.1.1. Equation de vitesse.
Activateur total (ES non productif) / Activateur partiel (ES et ESA productifs)
1.5.1.2. Représentations graphiques. Cas d'un activateur total

1.5.2. Fixation de l'activateur sur le substrat
1.5.2.1. Equation de vitesse.


1.6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE


-INTRODUCTION
- IDENTIFICATION DES MECANISMES ENZYMATIQUES A 2 SUBSTRATS
- TYPES DE MECANISMES
- TRAVAIL PRATIQUE
- EXERCICES
- EXAMENS


1.7. ENZYMES ALLOSTERIQUES


ENZYMES ALLOSTERIQUES
EXERCICES
.... EXAMENS ..
1.7.1. Comportement cinétique des enzymes allostériques.
1.7.2. Effet de désensibilisation.
1.7.3. Nature oligomérique des enzymes allostériques.

1.7.4. Modulations allostériques de types K et V.
1.7.4.1. Enzymes allostériques du système K (plus fréquentes).
1.7.4.2. Enzymes allostériques du système V (plus rares).


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