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Interactions Enzyme-Inhibiteur. Cas des inhibiteurs compétitifs et incompétitifs


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Inhibiteur compétitif. Version Ar


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Sciences de la vie. Protéines et Enzymes

Inhibiteurs compétitifs et incompétitifs


En enzymologie, l'inhibiteur compétitif et l'inhibiteur incompétitif sont caractérisés par la formation de complexes binaires et ternaires avec l'enzyme et le substrat, respectivement.


Interactions moléculaire Enzyme - Substrat - Inhibiteur

Les inhibiteurs des réactions enzymatiques appartiennent à deux grandes classes:
1: Les inhibiteurs réversibles qui se fixent sur l'enzyme à l'aide de liaisons faibles comme celles engagées entre l'enzyme et le substrat. Celles ci se forment rapidement et peuent être rompues facilement (E + I <--> EI).
2: Les inhibiteurs irréversibles connus sous le terme 'inactivateur d'enzymes' se combinent à l'enzyme par formation de liaisons covalentes. l'enzyme est totalement inactivée (E + I --> EI).


FIXATION DE L'INHIBITEUR SUR LA FORME LIBRE DE L'ENZYME (E). INHIBITEUR COMPETITIF


L'inhibiteur se fixe uniquement sur l'enzyme libre E + S <---> ES ---> E + P et E + I <---> EI. Seul le complexe ES est productif. La constante k3 caractérise ES ---> E + P. La vitesse v = k3.(ES). La fixation d'un inhibiteur (I) sur (E) aboutit à la formation d'un complexe binaire (EI) complètement déplaçable en présence d'un excès de substrat (l'une des conditions de mesure de la vitesse maximale (Vmax)). Autrement dit, il est possible de décrocher l'inhibiteur fixé sur l'enzyme et le remplacer par le substrat. Donc, la Vmax déterminée en présence de I ne changera pas par rapport à celle obtenue en absence de I.

Enzymes. inhibiteur compétitif

Par contre la fixaion de I sur E déplace l'équilibre E <----> ES en faveur de E dont la concentration augmente au dépend de celle de ES. Donc Ks (Ks = [(E)(S)]/(ES)) augmente. Ks' (presence de I) sera multiplié par un facteur à déterminer. L'affinité de l'enzyme pour S diminue.


REMARQUE SUR L'INHIBITION COMPETITIVE


Remarque: L'inhibition compétitive peut résulter d'une compétition entre le substrat et l'inhibiteur pour occuper le même site. Il s'agit d'un inhibiteur isostérique. Aussi, une inhibition compétitive peut être obtenue par chagement conformationnel de l'enzyme suite à la fixation de l'inhibiteur sur un site différent du site actif. Il s'agit d'uninhibieur allostérique qui ne présente pas obligatoirement une analogie structurale avec le substrat. Aussi bien dans le premier cas que dans le deuxième cas, lk'inhibiteur et le substrat sont exclusif l'un de l'autre.


EQUATION DE VITESSE DE L'INHIBITEUR COMPETITIF


En considérant les réactions montrées par la figure ci dessus, Ks = (E)(S)/(ES) et KI = (E)(I)/(EI), d'autre part: v = k3.(ES) et Vmax = k3.(ET) avec (ET) = (E) + (ES) + (EI)
v/Vmax = (ES)/(ET) = (ES)/[(E) + (ES) + (EI)].
Sachant que (E) = Ks.(ES)/(S) et (EI) = (E)(I)/Ki, v/Vmax = (ES)/[(ES).Ks/(S) + (ES) + (ES).Ks/(S).(I)/Ki].
En simplifiant par (ES): v/Vmax = 1/[Ks/(S) + 1 + Ks.(I)/Ki] qui peut être ecrite en multipliant par (S):
v/Vmax = (S)/[(S) + Ks.(1 + (I)/Ki)], d'où:

inhibiteur compétitif. Equation de vitesse

Donc, en présence de I, l'affinité de l'enzyme pour son substrat est diminuée, car Ks a augmenté (multiplication par le facteur (1 + (I)/Ki)
En coordonnées inverses 1/v = f(1/(S), l'équation devient: 1/v = [1 + (I)/Ki]Ks/Vmax. 1/(S) + 1/Vmax qui est de la forme y = ax + b (équation de la représentation de Lineweaver-Burk) (plus de détails).

REPRESENTATION GRAPHIQUE DE L'INHIBITEUR COMPETITIF


On s'est limité ici aux représentations de Michaelis-Menten et Lineweaver-Burk. L'inhibiteur compétitif se distingue facilement des autres inhibiteurs (voir tableau compararif des représentations graphiques des différents inhibiteurs).


FIXATION DE L'INHIBITEUR SUR LA FORME D'ENZYME COMPLEXEE AVEC LE SUBSTRAT (ES). INHIBITEUR INCOMPETITIF


L'inhibiteur incompétitif ne peut se fixer que sur l'enzyme préalablement complexée au substrat (ES). Il est parfois appelé 'inhibiteur conditionnel'. Ce type d'inhibition est connu cinétiquement par une diminution parallèle de Ks (augmentation de l'affinité de E pour S) et de Vmax. Le type d'interaction est résumé dans la figure:

Vidéo sur les inhibiteurs incompétitifs (interactions avec l'enzymes, équation de vitesse, représentations graphiques):

Enzymes. Inhibiteur incompétitif

Inhibiteur incompétitif. Version Ar

EQUATION DE VITESSE DE L'INHIBITEUR INCOMPETITIF


En partant des interactions E, S eLa constante k3 caractérise ES ---> E + P. La vitesse v = k3.(ES).
t I, on déduit:
Ks = (E)(S)/(ES) et KmI = (ES)(I)/(ESI).
sachant que v = k3.(ES) et Vmax = k3.(ET), avec (ET) = (E) + (ES) + (ESI), v/Vmax = (E)/(ET)
v/Vmax = (ES)/(ET) = (ES)/[(E) + (ES) + (ESI)]. Sachant que (E) = Ks.(ES)/(S) et (ESI) = (ES)(I)/KmI,
on aura: v/Vmax = (ES)/[Ks.(ES)/(S) + (ES) + (ES)(I)/KmI]. En divisant par (ES) on aura:
v = Vmax.1/[Ks/(S) + 1 + (I)/KmI]. La mise en facteur de (1 + (I)/KmI) dans le dénominateur donne:

inhibiteur incompétitif. Equation de vitesse

Vmax et Ks diminuent d'un même facteur (division par 1 + (I)/KmI) (plus de détails).


REPRESENTATION GRAPHIQUE DE L'INHIBITEUR INCOMPETITIF


On s'est limité ici aux représentations de Michaelis-Menten et Lineweaver-Burk. L'inhibiteur incompétitif se distingue facilement des autres inhibiteurs par une cinétique sous forme de droites parallèles.


COMPARAISON DES INHIBITEURS


comparaison des différents inhibiteurs


EXERCICES SUR LES INHIBITEURS


Exercices sur inhibiteurs incompétitifs. Exemple de l'alpha glucosidase

PASSER UN CONTROLE NOTE ET COMMENTE SUR L'ENZYMOLOGIE


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- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Enzymologie. Examen-1
- Enzymologie. Examen-2
- Enzymologie. Examen-3
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2. Examen
- Carboxylestérase, PAL. Examen S5, 2013


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