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Biosynthèse des acides aminés chez les plantes
تخليق الأحماض الأمينية عند النبات

Contrairement aux animaux et à l'Homme, les plantes et les microorganismes sont capables de faire la biosynthèse (تخليق) de tous les acides aminés (الأحماض الأمينية) protéinogènes. Cette biosynthèse est assurée par deux voies; l'amination et la transamination.


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Serine. Exemple d'acides aminés

La plupart des chimiotrophes, et les mammifères en particulier, ne peuvent synthétiser que 10 des 20 acides aminés: ces acides aminés sont dits acides aminés non essentiels. Pour les 10 autres acides aminés, soit ils ne possèdent pas les enzymes qui les catalysent, soit ceux-ci sont synthétisés en quantité trop minime pour le bon fonctionnement de l'organisme. Ces 10 acides aminés sont dits acides aminés essentiels et doivent être apportés par l'alimentation. Il s'agit d'acides aminés à chaînes ramifiées (Val, Ile, Leu) ou comportant un noyau aromatiqur (Phe, Trp) (voir la liste des acides aminés). Les acides aminés essentiels font appel à des alpha-cétoacides (squelettes carbonés) dont seules les plantes sont capables de faire la biosynthèse. Le chloroplaste possède des enzymes nécessaires à leur formation.

Les plantes et certains microorganismes sont capables de synthétiser les 20 acides aminés en utilisant, les oxydes d'azote ou l'ammoniac comme source d'azote.

Contrairement aux sucres at aux acides gras dont le rôle essentiel est de fournir l'énergie à la cellule, le premier rôle des acides aminés est la biosynthèse de protéines. La biosynthèse des acides aminés nécessite beaucoup d'ATP, comme indiqué ci dessous:

acide aminé ........moles d'ATP consommé
glycine ...............................12
sérine ................................18
cystéine .............................19
alanine ...............................20
aspartate ...........................21
lysine ......................... .......50
isoleucine ...........................55
tyrosine .................... .........62
phénylalanine .....................65
tryptophane ......... ..............78

La glycine qui est l'acide aminé le plus simple consomme le moins d'énergie. A l'inverse la biosynthèse des acides aminés aromatiques à structures cycliques complexes nécessite plus d'ATP.

Lieu de biosynthèse et exportation des acides aminés chez les plantes.
Chez les plantes, les premiers acides aminés sont formés dans la racine. Leur distribution est assurée par la sève brute.
Le principal lieu de biosynthèse des acides aminés reste la feuille où la photosynthèse fournit directement les métabolites nécessaires aux transaminations

Biosynthèse des acides aminés. Comment se fait-elle ?

La biosynthèse exige un squelette carbonnée et une source de groupements aminés

Origines de la chaîne carbonée (squelette) des acides aminés

Les acides aminés sont tous constitués de chaîne carbonées et de groupement a-aminés. Le squelette carboné des acides aminés est fourni par des intermédiaires des grandes voies métaboliques (cycle de calvin, glycolyse, voie des pentoses phosphate et cycle de Krebs)

Origine du groupement alpha-aminé des acides aminés

Les acides aminés sont constitués d'un groupement a-aminé et de 1 ou 2 groupement(s) aminé(s) supplémentaire(s) dans la chaîne latérale (radical). Ces groupements aminés trouvent leur origine dans l'ammoniac : NH3. L'ammoniac résulte de la fixation de l'azote atmosphèrique (et de dérivés oxydés de l'azote) par des micro-organismes en symbiose ou non avec certaines plantes.

L'Azote gazeux est reformé suite à la décomposition par des bactéries dites dénitrifiantes des excréments de toutes sortes et les cadavres animaux et végétaux. N2 est ainsi retourné dans l'atmosphère. La boucle est ainsi bouclée.

acides aminés. ynthèse



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Sciences de la vie. Glossaire



Voies principales de la synthèse des acides aminés
- Amination réductive
- Formation d'amide
- Transamination

1. Première incorporation d'ammoniac (amination réductive): formation du glutamate par la glutamate Déshydrogénase (GDH)

La première étape de la biosynthèse des acides aminés est l'assimilation de NH3. L'une des principales portes d'entrée utilisée par la cellule pour introduire l'ammoniac au coeur du métabolisme des acides aminés est l'amination réductive de l'a-cétoglutarate en glutamate catalysée par la glutamate déshydrogénase. L'hydrogène est fourni par le NAD(P)H. La réaction se fait en deux étapes au niveau des mitochondries. Elle correspond à la condensation d'ammoniac avec le groupe carbonyle de l'alpha-cétoglutarate pour former un intermédiaire alpha-iminium glutarate qui est fixé temporairement à l'enzyme pour être ensuite réduit en glutamate. L'alpha-cétoglutarate provient de l'isocitrate dans le cycle de Krebs. Le pKa de l'ammoniac est de 9,2 et il existe donc sous forme d'ion ammonium NH4+ au pH physiologique ; cependant c'est la forme déprotonnée NH3 (qui est fortement nucléophile du fait du doublet porté par l'atome d'azote) qui est l'espèce réactionnelle.
Selon les organismes, cette réaction est catalysée principalement dans un sens ou dans l'autre et utilise un coenzyme particulièr.

 


2. Transamination à partir du glutamate.
Dans la cellule, les acides cétoniques peuvent être transformés en acides aminés correspondants. Le glutamate joue un rôle prépondérant dans les réactions de transamination. On commence par la biosynthèse du glutamate car:
- c'est l'une des réactions qui permet d'introduire un groupement aminé au sein du métabolisme des acides aminés;
- ce composé va servir de donneur de groupement aminé à un grand nombre d'autres acides aminés, par des réactions de transamination.
En effet, le groupe aminé du glutamate peut être transféré à divers acides a-cétoniques en formant les acides aminés correspondants.

synthèse d'acides aminés par transamination

Le tableau suivant résume les acides aminés que l'on obtient :
à partir du glutamate comme acide aminé 1 et d'un acide alpha-cétonique 1 ;
avec formation d'un acide aminé 2 et d'alpha-cétoglutarate comme acide alpha-cétonique 2.

acide alpha-cétonique 1.............. acide aminé 2
oxaloacétate .....................................Asp
pyruvate .............................................Ala
a-céto-b-méthyl valérate .....................Ile
a-céto isovalérate ..............................Val
phénylpyruvate .................................Phe
4-hydroxyphényl pyruvate ..................Tyr
préphénate ......................................arogénate (précurseur de Phe et Tyr)
3-phosphohydroxy pyruvate ...............3-phosphosérine

Le coenzyme de toutes les transaminases est le Pyridoxal Phosphate (PLP) qui forme une base de Schiff avec une lysine du site actif.

Ces réactions de transamination permettent donc de fabriquer un grand nombre d'acide aminés courants. Cependant, dans le cas des acides aminés:

- Lysine, l'acide a-cétonique est instable et la lysine est synthétisée par une autre voie.
- Thréonine, le rendement de la réaction est très faible car l'acide a-cétonique correspondant est un trés mauvais substrat de la thréonine transaminase.

Deux aminotransférases synthétisant l'aspartate et l'alanine avec le glutamate comme donneur de groupe aminé, ont été découvertes dans le chloroplaste. D'autres peuvent tranferer le groupe amine à partir de l'alanine pour former la plupart des acides aminés importants. D'autres aminotransférases sont des enzymes typiquement mitochondriales.

3. Deuxième incorporation d'ammoniac : formation de la glutamine à partir du glutamate par la glutamine synthétase.

Une seconde réaction clé dans l'assimilation d'ammoniac correspond à la formation de glutamine à partir de glutamate et d'ammoniac, réaction catalysée par la glutamine synthétase

dans le cas de la glutamine, le carboxylate du glutamate est phosphorylé en g-glutamyl phosphate, qui est beaucoup plus réactif que le glutamate. L'attaque du groupement phosphate par un puissant nucléophile comme l'atome d'azote porté par l'ammoniac aboutit à la formation de la glutamine.
Contrairement à l'amination réductive de l'alpha-cétoglutarate catalysée par la GDH, cette transformation est caractérisée par une grande affinité pour NH4+. Ceci donne raison aux études qui mettent en doute l'importance de la GDH dans l'assimilation du NH4+ chez les plantes.

Chez les plantes, la glutamine synthétase possède deux isoenzymes dont une est localisée dans les chloroplastes et l'autre dans le cytosol. D'autres isoenzymes ont été découvertes dans les nodules. Toutes les isoenzymes sont constituées de 8 sous-unités identiques de poids moléculaire compris entre 330 Kd et 380 Kd.

La glutamine synthétase de E. Coli est un excellent exemple pour souligner la régulation à laquelle sont soumises la plupart des enzymes qui interviennent dans la biosynthèse des acides aminés. En effet cette enzyme est un oligomère de 12 sous-unités identiques qui porte chacune non seulement un site actif mais également des sites de fixation d'inhibiteurs allostériques:
parmi ces inhibiteurs, six possèdent un atome d'azote qui provient du groupement aminé de la glutamine. L'effet inhibiteur est additif, le degré d'inhibition étant d'autant plus élevé que le nombre d'inhibiteur fixé est grand (rétro-inhibition cumulative).

4. Formation du glutamate à partir de la glutamine à par la glutamate synthétase (GOGAT).
Il existe une autre voie d'amination réductive dans les chloroplastes et le cytosol, de même que chez les cyanobactéries et dans les nodules et qui est aussi présente chez de nombreuses bactéries. Elle correspond au transfert sur l'alpha-cétoglutarate du groupe amide de la glutamine. Cest une réduction irréversible catalysée par la glutamine 2-cétoglutarate aminotransférase NAD(P)H-oxydante (glutamate synthétase (GOGAT).


GOGAT

La GOGAT existe sous forme de deux isoenzymes. La première fonctionne avec la ferrédoxine réduite comme donneur d'électrons. L'autre travaille avec NAD(P)H + H+. Toutes deux seraient localisées dans les chloroplastes.

5. Amidation
Etant l'amide la plus importante et vu sa formation au cours de la réaction primaire (incoporation d'azote ammoniacal dans le glutamate), la glutamine est impliquée dans la formation d'amides. L'asparagine est le transporteur d'acides aminés le plus important. Elle se forme chez les plante par la réaction catalysée par l'asparagine synthétase.


Glutamine + Aspartate + ATP ----> Asparagine + Glutamate + AMP + PPi

L'asparagine synthétase a été isolée des cotylédons et des nodules

FAMILLES DES ACIDES AMINES

1. Famille du glutamate (arginine, ornithine, proline)
Les enzymes impliquées dans la biosynthèse de la proline, de l'ornithine et de l'arginine ont toutes été mises en évidence chez les plantes. Cette biosynthèse montre le nombre important d'étapes que peut nécessiter la biosynthèse de certains acides aminés.

Le glutathion: cofacteur issu du glutamate.
a. Le glutathion est un tripeptide formé de glycine, de cystéine et de glutamate. Cependant, il a une particularité: c'est le groupement carboxylique en position gamma de la chaîne latérale du glutamate qui établit la liaison peptidique avec la cystéine. C'est donc le gamma-glutamyl-cystéinyl-glycine.

Glutathion. Tripeptide

b. Le glutathion existe sous forme réduite ou oxydée. La forme oxydée correspond à l'association de 2 molécules de glutathion reliées par un pont disulfure (G-S-S-G). l'enzyme qui catalyse cette réaction est la glutathion réductase :

G-S-S-G + NADPH + H+ <===> 2 G-SH + NADP+

c. L'une de ses fonctions biologiques est l'élimination de produits dérivés de l'oxygène qui sont hautement réactionnels et donc toxiques pour la cellule :

l'anion superoxyde O2°- est transformé en oxygène et peroxyde d'hydrogène par la superoxyde dismutase ;
puis le peroxyde d'hydrogène (H2O2)est éliminé par la catalase ou la glutathion peroxydase selon la réaction :
2 glutathion-SH + H-O-OH -----> glutathion-S-S-glutathion + 2 H2O

2. Famille de l'aspartate (thréonine, méthionine, lysine, isoleucine)

(plus de détail dans l'ouvrage de Richter page 363)

3. Famille du pyruvate (valine, leucine, isoleucine, alanine)

(plus de détail dans l'ouvrage de Richter p.366)

4. Famille de la sérine (gycine, sérine, cystéine)

(plus de détail dans l'ouvrage de Richter p.367)

5. Famille du shikimate (acides aminés aromatiques)
La synthèse des autres acides aminés, notamment celle des acides aminés aromatiques, est extrèmement complexe, entre autre du fait qu'à partir d'un squelette carboné linéaire, il y a cyclisation ou bien ramification. La première étape de la biosynthèse de ces acides aminés fait intervenir :
un précurseur issu de la glycolyse : le phosphoénolpyruvate ;
un précurseur issu de la voie des pentoses phosphate : l'érythrose-4-phosphate.

Il s'ensuit une voie commune qui aboutit à la formation du shikimate (la shikimate déshdrogénase joue un grand rôle) puis du chorismate. C'est à partir de ce dernier intermédiaire commun que les voies se séparent pour former :
d'une part la phénylalanine et la tyrosine. La biosynthèse du tryptophane est sans doute la plus complexe de tous les acides aminés. Elle fait intervenir une molécule impliquée dans la biosynthèse de nombreuses autres molécules dont l'histidine : le 5-phosphoribosyl 1-pyrophosphate (PRPP).
Aussi, la glutamine et/ou le glutamate interviennent dans la biosynthèse des 3 acides aminés aromatiques.


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