ACCUEIL/ CELLULE / MATERIAUX DE BASE / PROTEINES / ENZYMES / BIOLOGIE MOLECULAIRE & GENIE GENETIQUE / TECHNIQUES D'ANALYSE / TESTS DE CONNAISSANCES / LIENS UTILES / CONTACT
BIOCHIMIE
2
1. STRUCTURE DES LIPIDES
2. STRUCTURES DES GLUCIDES
3. STRUCTURES DES PROTEINES
4. STRUCTURE DES ACIDES NUCLEIQUES
3. STRUCTURE DES PROTEINES
.....................QCM
interactif
EN CONSTRUCTION
BIOCHIMIE STRUCTURALE. EAU & PROTEINES
EAU.
Introduction. Cycle,
différents états, structure chimique, liaisons hydrogène,
interactions eau-molecules, ionisation.
PROTEINES
Les acides
aminés (AA, voir lien Amino
Acids) constitutifs
Acides aminés
communs des protéines (AA apolaires, .................) AA polaires non chargés
à pH physiologique, AA ionisables, Physico-chimie
des acides aminés (stéreoisomérie, spectre d'absorption,
solubilité), Propriétés acide-base (Zwitterion, comportement à différents pH et titration, caractéristiques de quelques acides aminés (His,
Cys, Tyr...), Titration complète
et titration de Sorensen), Structure peptidique,
Détermination de la séquence primaire des protéines (Rupture des ponts
disulfures, Détermination de la composition
en acides aminés, - Par hydrolyse acide forte, par hydrolyse acide ménagée,
- Par hydrolyse alcaline, par des enzymes protéolytiques), Propriétés
du NH2 (- Réaction avec la ninhydrine, réaction
d'addition avec le formol, - N-alkylation et
N-acylation, - N-arylation
: réaction de Sanger, réaction au chlorure de DANSyl,
réaction avec la fluorescamine, réaction d'Edman, réaction avec l'aminopeptidase.
* propriétés du COOH (réduction, hydrazinolyse,
réaction avec la carboxypeptidase. * Réaction avec les AA particuliers
dans la chaîne
- Nitro
thio cyanobenzoate, hydroxylamine
Organisation structurale
des protéines (Structure primaire, Structure secondaire (état étiré,
état hélicoïdal), Structure tertiaire, Structure quaternaire, * Bilan
des liaisons impliquées dans les différentes structures
Dénaturation des
protéines: Mise en évidence de la présence de protéines (biurée,
méthode de Lowry, formation de sels insolubles, Caractéristiques de la
dénaturation des protéines, Principaux agents dénaturants
Propriétés physicochimiques
des protéines
Masse moléculaire, Solubilité
des protéines (influence de la force ionique et du pH)
Isolement, fractionnement
et purification des protéines (précipitation,
dialyse, chromatographie, électrophorèse, centrifugation préparative),
Classification des protéines
Méthodologies utilisées en biochimie: Chromatographie, Electrophorèse, Ultracentrifugation.
Travaux dirigés
pH, ionisation des acides
faibles / Physico-chimie des acides aminés (détermination
de pHi, chromatographie, électrophorèse..) /
Protéines : structure primaire.
VISUALISATION TRIDIMENSIONNELLE DES ACIDES AMINES:
VISUALISATION 3D DES ACIDES AMINES EN TANT QUE CONSTITUANTS DES PROTEINES (JMOL)
Proteine, Creatine, Gainers... toute la dietetique sportive sur www.impulsionfitness.fr
