Takween. Sciences de la vie, Biochimie
Life Sciences, Biochemistry
علوم الحياة، بيوكيمياء
Cours -- TD -- TP
Transition Secondaire-Supérieur
إنتقال ثانوي - عالي
Dans le cas de plusieurs substrats, les mécanismes aléatoires de la catalyse enzymatique (الميكانزمات العشوائية في التحفيز الإنزيمي) sont caractérisés par un désordre de fixation de substrats et de libération de produits. Dans le mécanisme aléatoire (au hasard) dépendant, la fixation se fait au hasard avec formation d'un complexe ternaire. Les substrats ont des affinités différentes pour les enzymes.
1. Mécanismes aléatoires ou 'Mécanismes branchés' ou 'au hasard'. Ils sont caractérisés par une fixation des substrats et une libération des produits toutes au hasard. Ils sont caractérisés par une cinétique 1/v = f(1/(S)) sous forme d'un faisceau de droites.
Les analogues de substrats peuvent exercer une
inhibition mixte ou non compétitive vis à vis du substrat (non analogue) lorsqu'il 'agit respectivement d'une
fixation dépendante ou indépendante. Les produits
de la réaction de catalyse enzymatique sont toujours
compétitifs
vis à vis des substrats.
2. Mécanismes séquencés
Ils sont également caractérisés par une cinétique
1/v = f(1/(S)) sous forme de faisceau de droites. Néanmoins, les analogues
de substrats exercent une inhibition
incompétitive vis à vis du substrat (non analogue). Le mécanisme
Theorell-Chance diffère du mécanisme de catalyse enzymatique
séquencé classique par les types d'inhibition exercés
par les produits vis à vis des substrats.
3. Mécanisme de catalyse enzymatique de type
'Ping-Pong'. Il est connu par une cinétique 1/v = f(1/(S))
sous forme de droites parallèles. Les types d'inhibition des produits
vis à vis des substrats sont similairesà ceux du mécanisme
séquencé 'Theorell-Chance'.
Les mécanismes de catalyse enzymatique au hasard (aléatoires) sont caractérisés par le désordre dans la fixation 'branchés'. Ils sont de deux types: 1/ Mécanismes au hasard dépendants (la fixation d'un substrat dépend de la fixation de l'autre substrat) et 2/ Mécanismes au hasard indépendants (la fixation d'un substrat ne dépend pas de celle de l'autre substrat)
تتميز
الميكانزمات العشوائية (Mécanismes aléatoire,
au hasard) في التفاعلات الإنزيمية ذات مادتين
أساسيتين بارتباطات غير مرتبة بين الإنزيم
و مواد الأساس. في هذا الإطار، يجب التطرق لحالتين
من حيث التأثير أو عدمه لكل مادة أساس على الأخرى
في ارتباطها بالإنزيم.
- في الحالة الأولى، إرتباط مادة التفاعل (S1
أو S2) مع الإنزيم يحدث تأثيرا على ارتباط
مادة التفاعل المتبقية. مثلا، إذا ارتبط S1
بالإنزيم E ، فإن ارتباط S2 مع E و ES1
سيكون بألف مختلفة و نقول إن ارتباط S2
مشترط بارتباط S1. يسمى هذا الميكانزم
التفاعلي ب 'ميكانزم عشوائي، ارتباط مشترط'
(Mécanisme aléatoire, fixation dépendante).
- في الحالة الثانية، لا تحدث مادة التفاعل المرتبطة بلإنزيم أي تأثير على إرتباط مادة
التفاعل الثانية و يسمى هذا الميكانزم التفاعلي ب 'ميكانزم عشوائي، ارتباط غيرمشترط' (Mécanisme
aléatoire, fixation indépendante).
Mécanisme aléatoire dépendant
EXERCICES ..... EXAMENS
Le mécanisme de catalyse aléatoire (au hasard) dépendant
est caractérisé par la fixation d'un d'un substrat sur
l'enzyme E modifie l'affinité du deuxième substrat pour
l'enzyme. Autrement dit, le substrat n'a pas la même affinité
pour l'enzyme libre E et l'enzyme complexée ES. Sio on se place
dans les conditions initiales (Etat de pré-équilibre
rapide), la cinétique de la réaction pourra être
résumée par:
Avec: KS1 <>KmS1 et KS2 <>KmS2
Le complexe productif est ES1S2. L'étape 5 (ES1S2 <---> E + P1 + P2) est plus lente . Elle est limitante. La vitesse de la réaction globale dépend de la vitesse de cette étape: v = k+5. (ES1S2)
Fixation dépendante:
La fixation de S2 sur E déplace l'équilibre E <--->
ES1 vers E. Il en résulte une augmentation de KS1 (KS1 = (E)(S1)/(ES1))
(diminution de l'affinité de l'enzyme pour S1). Donc, S2 gène
la fixation de S1. D'autre part, la fixation de S2 sur ES1, cette
fois, déplace l'équilibre E <---> ES1 vers ES1.
Il en résulte une diminution de KS1 (augmentation de l'affinité
de l'enzyme pour S1). Donc, S2 favorise, cette fois, la fixation de
S1. Le même raisonnement est valable quant à l'effet
de S1 sur la fixation de S2.
Relation entre les constantes KS1, KS2, KmS1 et KmS2.
(1): KS1 = (E)(S1)/(ES1) implique (ES1) = (E)(S1)/KS1 (1')
(2) : KS2 = (E)(S2)/(ES2) implique (ES2) = (E)(S2)/KS2
(2')
(3): KmS1 = (ES2)(S1)/(ES1S2);
(4): KmS2 = (ES1)(S2)/(ES1S2)
(1') dans (4): KmS2
= (E)(S1)(S2)/[KS1.(ES1S2)] (4')
(2')
dans (3): KmS1
= (E)(S1)(S2)/[KS2.(ES1S2)] (3')
(4')
équivaut KS1.KmS2 = (E)(S1)(S2)/(ES1S2)
(5) et (3')
équivaut KS2.KmS1 = (E)(S1)(S2)/(ES1S2)
(6)
Donc:
KS1.KmS2 = KS2.KmS1
Equation de vitesse
La
vitesse de la reaction globale est proportionnelle à la concentration
du complexe ES1S2:
v = k+5.(ES1S2) avec (ES1S2) = (E)(S1)(S2)/[KS1.KmS2]
d'après (5).
Vmax = k+5.(ET) avec (ET) = (E) + (ES1) + (ES2)
+ (ES1S2). doù:
v/Vmax=(ES1S2)/(ET)=[(E)(S1)(S2)/[KS1.KmS2]]/[(E)+[(E)(S1)/KS1]+[(E)(S2)/KS2]+[(E)(S1)(S2)/KS1.KmS2]]
En simplifiant par (E) et en divisant numérateur
et dénominateur par :(S1)(S2)/[KS1.KmS2], on obtient:
V/Vmax = 1/[[KS1.KmS2/(S1)(S2)] + [KmS2/(S2)]
+ [KS1.KmS2/KS2.(S1)] + 1], sachant que KS1.KmS2
= KS2.KmS1
on aura:
sur le plan experimental, il est possible de déterminer le mécanisme de catalyse enzymatique en étudiant la vitesse de la réaction après avoir maintenue constante la concentration de l'un des substrats. Si S2 est en excès, les deux derniers termes du dénominateur s'annuleront et la vitesse deviendra indépendante de (S2): v = Vmax. 1/[1 + KmS1/(S1)] ou v = Vmax. (S1)/(S1) + KmS1. KS1 et KS2 sont des constantes de dissociation du système pour les substrats S1 et S2, respectivement. KmS1 et KmS2 sont des constantes de Michaelis du système pour les substrats S1 et S2, respectivement.
Linéarisation
de l'équation de vitesse.
1/v
= 1/Vmax. [1 + KmS1/(S1) + KmS2/(S2) + KS2.KmS1/(S1)(S2)]
Si on maintient (S2) constante et on fait varier (S1), 1/v = f(1/(S1)
devient:
1/v = KmS1/Vmax.(1 + KS2/(S2)).1/(S1)
+ 1/Vmax.(1 + KmS2/(S2) qui est une
droite de la forme y = a.x + b
avec a = KmS1/Vmax.(1 + KS2/(S2)
et b = 1/Vmax.(1 + KmS2/(S2).
Représentation
graphiqu du mécanisme aléatoire dépendant
L'équation ci dessus montre
que la pente (a) et l'intersection avec l'axe des ordonnées
(b) sont toutes fonctions de S2.
Le même type de graphiques peut être obtenu en variant (S2) et en maintenant constante (S1).
Type
d'inhibition par les analogues de substrats dans le mécanisme aléatoire dépendant.
L'addition d'un analogue de S2 (S2')
entraîne une inhibition
mixte exercée par S2' vis à vis de S1 (voir
graphique).
Type
d'inhibition par les produits de la réaction pour le mécanisme
éléatoire dépendant.
Pouvant se fixer sur toutes les formes d'enzyme les produits P1
et P2 exercent une inhibition
compétitive vis à vis des deux substrats
S1 et S2 (voir graphique).
Exemple de catalyse enzymatique utilisant le mécanisme aléatoire dépendant.
Créatine
PhosphoKinase (CPK): Créatine + ATP <----> ADP +
PhosphoCréatine
En général, la catalyse enzymatique des kinases suit
un mécanisme aléatoire impliquant la formation
d'un complexe ternaire entre l'enzyme et les deux substrats.
- Mécanisme
de catalyse à plusieurs substrats. Moyens d'étude
- Mécanisme de catalyse ping-pong
- Mécanisme de catalyse au
hasard fixation indépendante
- Mécanisme de catalyse au ordonné
(séquencé)
- Enzymologie-enzymes
(exercices)
- QCM-Enzymes.
Structure et fonction (bases)
-
Hexokinase
- Coenzyme
Atransférase
- Amine
oxydase
- Inhibiteurs.
Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Phospholipase, Allostérie
- Citrate synthétase, Peroxydase (Examen)
- Chélatase, Aspartate transcarbamylase. Examen
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase.
Examen S5
-
Phospholipase A2.Examen
- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013:
306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018
+ Assistance
- Livre 'Structures et Métabolisme des Sucres', Baaziz, 2018(+ DVD, 400 QCM):
- Présentation
du livre
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