Quick search within this site and related author sites (Fr, Ar, Eng)
بحث سريع في هذا الموقع و المواقع المرتبطة للمؤلف
Recherche rapide dans ce site et les sites liés de l'auteur (Fr, Ar, Eng)

Enzymes. Mécanisme ping-pong
ميكانزم بينغ-بونغ

ping-pong

Les enzymes, catalyseurs biologiques, sont essentielles pour la vie. Connaître comment elles assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mecanismes, sans oublier que cela se passe par le contact du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'.
Dans le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse homogène (cinétique) permet de vérifier si les interactions enzyme-substrats se font au hasard (avec dépendance ou indépendance des complexes preexistants) ou selon un ordre bien précis. Y a-t-il formation de complexes ternaires ou uniquement binaires comme il est le cas dans des mecanismes dits 'ping-pong'.

Share this information on social media تبادل المعلومة عبر المواقع الإجتماعية

Enzymes. Mécanisme ping-pong
ميكانزم بينغ-بونغ

EXERCICES ... EXAMENS ..
Au cours de la réaction enzymatique Bi-Bi ping-pong aucun complexe ternaire n'est formé. Un premier substrat (S1) se fixe sur l'enzyme (E) et entraîne la libération du premier produit (P1). Un deuxième substrat (S2) se fixe et entraîne la libération du deuxième produit (P2).

Mécanismes ping-pong
ميكانزمات بينغ-بونغ

يتميز ميكانزم بينغ-بونغ للتفاعلات الإنزيمية بمادتين أساسيتين بكونه لا يضم سوى المعقدات الثنائية مع ظهور إنزيم ظرفي (Enzyme transitoire, E') .يتفاعل الإنزيم E مع الركيزة الأولى (S1) ليعطي الناتج P1 ثم يتفاعل مع الركيزة الثانية (S2) ليعطي الناتج P2. يمكن كتابة التفاعلات الآتية:

ping-pong. Schéma de Cleland

Avant d'être transformé en produit, le premier substrat laisse des traces (atomes) au niveau du site actif de l'enzyme. celles ci se fixeront sur le second substrat (réaction de transfert). Il y'a donc mise en jeu d'une forme d'enzyme intermédiaire ou enzyme transitoire (E').

Mecanisme

Le substrat S1 se lie à l'enzyme (E) pour donner ES1. En même temps il se produit une modification de l'enzyme. P1 est libéré et l'enzyme modifiée (E') capte le deuxième substrat (S2) pour former E'S2. A l'équilibre:
v = k3.(ES1) = k6.(ES2') (1) et (ET) = (E) + (E') + (ES1) + (E'S2) (2)

Equation de vitesse du mécanisme ping-pong

équation de vitesse

Représentation graphique du mécanisme ping-pong

représentation graphique

Type d'inhibition par les produits de la réaction.
P1 est non compétitif ou mixte vis à vis de S1. Il est compétitif vis à vis de S2.
P2 est compétitif vis à vis de S1. Il est non compétitif ou mixte vis à vis de S2.

Exemple de catalyse de type Ping-Pong.

Les transferases répondent généralement à ce type de mécanisme de catalyse. Ainsi, le transfert de groupements aminés par l'aspartate aminotransférase ou Glutamare Oxaloacétate Transaminase (GOT) se fait suivant le mécanisme Ping-Pong.

Aspartate + Alpha-Cétoglutarate <----> Oxaloacétate + Glutamate

Il y'a d'abord fixation de l'aspartate (S1)sur l'enzyme (E). Il suit le départ d'un groupement aminé qui se fixe sur le phosphate de pyridoxal (groupement prosthétique intimement lié à l'enzyme) donnant ainsi la forme phosphate de pyridoxamine. Il y'a libération du prmier produit (P1); l'oxaloacétate suivie de la fixation du deuxième substrat (S2); l'alpha-cétoglutarate. A ce moment, le transfert du goupement aminé du phosphate de pyridoxamine s'effectue sur l'alpha-cétoglutarate qui devient ainsi du glutamate (P2). Finalement, il y'a libération de l'enzyme (forme phosphate de pyridoxal).
Voir les transaminases. Eudes avec RasTOP

Retour à: ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES

TRAVAIL PRATIQUE. Etudes des peroxydases des plantes (TP S6)

peroxydase

Les peroxydases sont des oxydoréductases qui catalysent l'oxydation d'un substrat (donneur de protons) en presence du peroxyde d'hydrogène (H2O2). La réaction globale est du type :
2 AH2 + H2O2 ---------- 2 H2O + 2 AH. (radicaux libres)

Les radicaux libres formés (AH.) sont très réactifs et peuvent aboutir à la formation de polymères:
2AH. ------ A + AH2 (ou AH-AH)
Polycopié. Contenu: -- Lien TP peroxydase

Liens utiles

- Amine oxydase
- Mécanisme de catalyse à plusieurs substrats. Moyens d'étude
- Mécanisme de catalyse au hasard fixation dépendante
- Mécanisme de catalyse au hasard fixation indépendante
- Mécanisme de catalyse au ordonné (séquencé)
- Enzymologie-enzymes (exercices)
- QCM-Enzymes. Structure et fonction (bases)
- Hexokinase
- Coenzyme Atransférase
- Inhibiteurs. Applications
- QCM-Inhibiteurs-1
- QCM-Inhibiteurs-2.
- Phospholipase, Allostérie
- Citrate synthétase, Peroxydase (Examen)
- Chélatase, Aspartate transcarbamylase. Examen
- Enzymologie. Examen 4
- Enzymologie. Examen 5
- Polyphénoloxydase. Examen S5
- Phospholipase A2.Examen
Enzymologie. E-books

Retour à: ENZYMES. CATALYSEURS BIOLOGIQUES

OUVRAGES

- Livre 'Sciences de la vie. Protéines et Enzymes', Baaziz 2013:

306 pages, 2013, ISBN : 978-99-54-32-663-3 + DVD mis à jour 2018 + Assistance
- Livre 'Structures et Métabolisme des Sucres', Baaziz, 2018(+ DVD, 400 QCM):
Sciences et vie, Biochimie
- Présentation du livre
- Afiche annonce du livre

Actions takween pour la promotion de la culture scientifique et la réussite de la transition Lycée-Université
تكوين. دعم الثقافة العلمية و مواكبة الانتقال من الثانوية إلى الجامعة

Afin de pouvoir continuer à servir les visiteurs, soutenez nos actions sur le site takween en faisant acquisition des ouvrages et supports pédagogiques desitinés à améliorer l'enseignement et la recherche scientfique en Biochimie.